Gesundheit

Neue Familie auf den block: Eine neue Gruppe von glycosidischen Enzymen: Wissenschaftler entdecken ein Kandidat für eine mögliche neue „Familie“ von Enzymen, Abbau von Kohlenhydraten

Eine Gruppe von Forschern aus Japan entdeckt hat, ein neuartiges Enzym aus einer Boden-Pilze. In Ihrer Studie veröffentlicht in der Journal of Biological Chemistry, Sie spekulieren, dass dieses Enzym spielt eine wichtige Rolle in der Boden-ökosystem, und dann beschreiben, Ihre Struktur und Handlung. Einmal die Nützlichkeit der wichtigsten Produkte dieses Enzyms wird besser verstanden, in die Zukunft, wird dieses Enzym könnte auch ausgenutzt werden, für industrielle Zwecke. Die Forscher Staat, „Unsere Studie wirft ein Licht auf die Tatsache, dass neue Enzyme sind noch immer unentdeckt. Möglicherweise legt den Grundstein für die weitere Forschung zur Identifizierung neuer Enzyme, die Ausbeute Kohlenhydrate, die einst gedacht waren zu sein, extrem schwer zu erstellen.“

Kohlenhydrate sind wohl die vielseitigsten organische Moleküle auf dem Planeten, Sie spielen verschiedene Rollen im Organismus. Dementsprechend werden die Funktionen und Strukturen der Enzyme bezogen auf Kohlenhydrate, sind ebenso vielfältig. Glykosid hydrolasen (GHs) sind Enzyme, die brechen „glycosidischen Bindungen“ an Kohlenhydraten oder Zucker. GHs sind die größte bekannte Gruppe von Kohlenhydrat-Enzyme, und die Gruppe immer größer. Ein Roman, Familie, GH144, war gekennzeichnet durch die gleiche Forschungsgruppe in der Vergangenheit aus einem Bodenbakterium Chitinophaga pinensis und rief CpSGL.

Das Enzym endo- β-1,2& nbsp;-glucanase (SGL), ein Mitglied der GH-Familie, ist beteiligt am Stoffwechsel von β-1,2-glucan, das ist ein Polysaccharid (Zucker-Kette) aus β-1,2-verknüpften glucose-Einheiten. β-1,2-glucan dient als ein extrazelluläres Kohlenhydrat spielt eine wichtige Rolle in der Symbiose oder Infektiosität der Bakterien. Allerdings ist die Rolle des SGLs in eukaryotischen Zellen und Ihre Beziehung mit bakteriellen SGLs sind nicht gut verstanden.

Diese Gruppe von japanischen Wissenschaftlern von verschiedenen Universitäten und einem Forschungsinstitut arbeiten auf einem kollaborativen Projekt unter der Leitung von Masahiro Nakajima, hat entdeckt, ein Roman SGL Enzym aus einem Boden Pilz Talaromyces funiculosus. Das Enzym, im folgenden als TfSGL, zeigten sich keine signifikanten Sequenz-ähnlichkeit zu anderen bekannten GH-Familien. Jedoch, es zeigte sich eine signifikante ähnlichkeit zu anderen eukaryotischen Proteine mit unbekannten Funktionen. Die Forscher daher vorschlagen, dass TfSGL und diese im Zusammenhang GH Enzyme klassifiziert werden in eine neue Familie, die Sie rufen GH162.

In der Regel, wenn Wissenschaftler eine neuartige protein-in diesem Fall ist ein Enzym — Sie weitere Klon das gen mit der Sequenz kodiert, dass Sie, um besser zu verstehen, seine Funktionalität. Dieser Klon wird als „rekombinante“ – Sequenz. Die rekombinanten TfSGL protein (TfSGLr) gefunden wurde, zu brechen, sowohl mit linearen als auch zyklischen β-1,2-Glucane zu sophorose, eine einfachere und kleinere Kohlenhydrate.

Stereochemical analysis geschieht, indem diese Forscher gezeigt, dass es einen invertierenden Enzyms, ein Merkmal, das im Zusammenhang mit dessen Wirkmechanismus. Sie fanden heraus, dass TfSGL bricht sophorooligosaccharides (β-1,2-glucooligosaccharides), mit polymerisationsgrad von 5 oder mehr, um das Disaccharid sophorose als Hauptprodukt.

X-ray-Kristallstruktur-Analyse ergab, dass die Allgemeine Struktur des TfSGLr ist ähnlich wie die Mitglieder der GH144 Familie erwähnt, insbesondere CpSGL. Doch die beiden Enzyme unterscheiden sich in Ihrer Aminosäure-Sequenzen, sowie die Substrat-erkennungsstellen und die Positionen der base-Katalysator. Dieser Unterschied zeigt, dass TfSGL und seine Homologe wahrscheinlich bilden eine neuartige Familie, und es konnte eine molekulare evolutionäre Beziehung zwischen GH144 und GH162.

In der Tat, die meisten TfSGL Homologe finden sich in eukaryotischen Organismen, insbesondere Pilze (Basidiomycota und Ascomycota), und slime molds (Mycetozoa). Einige dieser Arten sind im Zusammenhang mit der rhizosphäre, die das ökosystem rund um den Stamm und die Erde, wo der Stoffwechsel der zyklischen β-1,2-glucan kann auftreten, als Teil dieses symbiotische Beziehung mit Pflanzen. Andere Arten sind parasitär, und damit, es wird angenommen, dass die zyklischen β-1,2-glucan könnte verwendet werden, um reduzieren die Immunantwort in Wirten. TfSGL Homologe sind auch spekuliert, einbezogen zu werden in Interaktionen mit anderen Organismen.

Dieses neuartige Enzym, TfSGL, bricht β-1,2-glucan in sophorose. Laut Nakajima, „Wie sich die Funktionen und Anwendungen von sophorose deutlicher in der Zukunft, das Enzym könnte potenziell verwendet werden, für die sophorose Produktion. ?-Glucanasen spielen bereits eine wichtige Rolle in unserem Leben, wie Sie sind weit verbreitet in der Produktion von Biokraftstoffen.

Nakajima schließt mit der Annahme, „Die die Strukturen der Zucker-Ketten sind Komplex und vielfältig, und Zucker-Ketten engagieren sich in verschiedenen Lebens-Phänomene. Synthese und Abbau von so unterschiedlichen Zucker-chain-Strukturen erfolgt durch Enzyme, sondern nur ein Ende der Vielfalt scheint verstanden worden sind. Mit unserer Forschung, die wir hoffen, zu identifizieren, die Gene für neuartige Enzyme, die Zucker-Ketten und der Ausbeute Kohlenhydrate, die einst als extrem schwer zu erstellen.“